Rewritable Holographic memory for better data storage

حافظه هولوگرافیک باکتریایی قابل بازنوشت و پاک سازی ، بهترین ذخیره سازهای اطلاعات

  محققان در دانشگاه correecticut, stores به سرپرستی jephrey Stuart مدیر مرکز تحقیقات نانوبیونیک در انستیتو دانشگاه material science سیستم ذخیره هولو گرافیک را روی version های مهندسی شده از پروتین های تولید شده توسط ارگانیسم های باکتری مانند یافت شده درباتلاقهای نمک پایه گذاری کرده اند .

به سادگی با  تابانیدن نور آبی روی پروتئینها, هر داده ذخیره شده در آنها را میتوان پاک کرد.

 exploits  یک انطباق تکاملی از یک میکروب bacterium Halo, Sailnarum که درزمان کاهش غلظت اکسیژن یک پروتئین غشایی حساس به نور تولید می کند .

پروتئین به عنوان یک باکتریوردوپسین شناخته می شود و به ارگانیسم در تبدیل نورخورشید به انرژی کمک می کند .

بعد از اینکه پروتئین نور را جذب کرد یک چرخه ای از مراحل شیمیایی به هم پیوسته ایجاد شده و یک پروتون آزاد کرده و در نهایت خودش را reset  می کند .

زمانی که پروتئین در بعضی ازاین مراحل شیمیایی قرار میگیرد توانایی آن برای جذب نور به آن اجازه می دهد تا به شکل هولوگرام درآید.

در محیط طبیعی هر کدام ازاین مراحل بسیارکم طول می کشند وکل چرخه فقط 10- 20  میلی ثانیه طول می کشد . اما تحقیقات گذشته نشان می دهد که تاباندن نور قرمز روی پروتئین درجایی که نزدیک انتهای سیکل شیمیایی آن است می تواند آن را به یک مرحله قابل استفاده تحت عنوان "Q start " که می تواند سالها طول بکشد وارد کند .

مشکل این است که Q – state  (مرحله Q ) برای ایجاد درپروتئینهای طبیعی مشکل است .

بنابراین بیولوژیست های مولکولی در uconn به سرپرستی Robert در گروه شیمی با دستکاری ژنتیکی H. S  می خواهند یک پروتئین تولید کنند که به راحتی وارد مرحله Q state  شود .

برای انجام بخشی از سیستم هولوگرافیک , پروتئین داخل یک ژل پلیمر قرار داده می شود .

پرتو لیزر سبز به 2 تا قسمت منشعب شده و یکی از پرتوها با data رمز دار شده و سپس پرتوها با هم نو ترکیب شده و در ژل ،پروتئین ها با یک الگوی مداخله ای نشان دار می شوند (imprinting) .

برای خواندن داده ها (data) ،سیستم یک سیگنالی می فرستد و انرژی پائین و پر تولیزر قرمز از الگوی مداخله ای بر می گردد و یک لیزر آبی داده ها را پاک می کند .

Tim Harvey می گوید: رسانه هولوگرافیک براساس پروتئین، یک رسانه قابل پاک سازی با هزینه کم قابل بازنوشت تابیش از 10 میلیون بار ظرفیت را دارد و هم چنین اضافه می کند که پروتئین بسیار قوی بوده و اگر محققان انواع ژنتیکی درست و صحیح آن را بیابند ، پیشرفت اخیر در بیو تکنولوژی می تواند برای تولید انبوه آن از پروتئین با هزینه کم کمک سریعی کند. 

Halobacterium salinarum (H.S) 

 معرفی :

  تصویر  یک تالاب نمک را در صحرای عربی نشان می دهد که رنگ قرمز ان به علت حضور باکتری H.S می باشد H.S یک ارگانیسم مدل برای شاخۀ هالوفیلیک از آرکئو باکترها می باشد.

 H.S به شکل میله ای و متحرک بوده و در محیط کاملا طبیعی ( 4m  نمک و بالاتر) زندگی می کند و یکی از انواع بسیار کم شناخته شده است که می تواند در محلولهای اشباع شده از نمک زندگی کند.

H.S می تواند با نور به عنوان تنها منبع انرژی زندگی کند که مربوط به فعالیت پروتئین شبکه ای باکتری ردو پسین میباشد که یک پمپ انتقال دهنده نور – پروتون بوده (با جزئیات بسیار مطالعه شده ) و به عنوان یک پروتئین غشائی در کل و پروتئین انتقال دهنده اختصاصی مد نظر گرفته می شود.

به خاطر همین مسئله توجه ما برای مطالعه پروسه های آن جلب می شود و اینکه کدام یک از پروتئن های رتینوئید در متابولیسم انرژی H.S  و پاسخ های Tactic با عبور سیگنال های مرتبط network را شامل می شوند. سالها ی زیادی محققان در گروه بیوشیمی غشائی در انستیتو max-planck روی بیولوژی H.S متمرکز شده اند.

پروتئین های رتینال هالو باکتریوم سالیناروم :

H.S شامل 4 تا پروتئین رتینال می باشد که رنگیزه های فتو سنتیتک با یک کرموفور ریتنال بوده و در تبدیل انرژی نوری و سگینالهای عبوری نقش دارد. این 4 پروتئین شامل :

1- باکتریوردوپسین :  رنگیزه فتوسنتیک که به H.S اجازه می دهد با نور به عنوان تنها منبع انرژی رشد کند. پمپ انتقال دهنده نور / پروتون که انرژی نور را به گردایان (شیب) پروتونی تبدیل می کند. انرزی ذخیره شده در گردایان پروتونی در راهها ی مختلفی می تواند استفاده شود.

برای مثال : تولید ATP از طریق ATP سنتتاز

2- هالوردوپیسن :

 یک پمپ انتقال دهنده نور / کلراید که به هالو باکتریوم اجازه می دهد تا در طی رشددر سطح بالای نمک باقی بماند.

3- Sensory ردپوسینI

 در فتو تاکسیس شرکت کرده و پاسخ های فتوفیلیک به orange و هم چنین پاسخ های فتوفوبیک به نور UV را تعدیل می کندو با pr تبدیل کنندهIhtr تشکیل کمپلکس می دهد.

4- Sensory ردپوسین II  :

در فتو تاکسی شرکت کرده و پاسخ فتوفوبیک به نور آبی را تعدیل می کند.

 با pr تبدیل کننده htrII کمپلکس تشکیل می دهد.

متابولیسم انرژی :

هالوفیل ها بر خلاف ارتباط  نزدیکشان و متانوژنز می توانند در شرایط هوازی و بی هوازی رشد کنند. H.S سه تا سیستم مجزا وقابل تشخیص برای جمع کردن انرژی دارد :

1- اکسیداسیون متابولیت های مختلف تحت شرایط هوازی  : اکسید اسیون پیروات که وارد چرخه تری کربو کسیلیک اسید شده و این چرخه از پیروات فردوکسین اکسیدوردوکتاز استفاده می کند.H.S شامل همۀ 5 تا کمپلکس بزرگ و اصلی زنجیره تنفسی می باشد.

2- فتوسنتز  : باکتریو ردو پسین یک پمپ انتقال دهنده نور/ پروتون بوده که یک گردایان پرونونی ایجاد می کند . ATP سنتتاز می تواند از انرژی گردایان پروتونی جهت تولید ATP استفاده کند.

3- تخمیر آرژنین :H.Sبااستفادهاز مسیر تخمیر آرژنین می تواند ATP تولید کند.

پاسخ به تحریکات بیرونی( انتقال سیگنال) :

H.S یک ارگانیسم فلاژلدار که یک رفتار کموتاکتیک نشان می دهد. در ضمن قادر بودن برای تشخیص آمینو اسیدها ی ضروری (کمو تا کسیس) و ترکیبات اسمرتیک فعال (اسمر تا کسیس) می تواند به نور پاسخ دهد (فتوتاکسیس) و اکسیژن را حس  کند (آئروتاکسیس).

آبشار انتقال سیگنال با یک گیرنده / تبدیل کننده شروع می شود که ممکنه از 2 پروتئین مجزا درست شده باشد و یا ممکنه از یک پروتئین باشد. سیگنال به سمت جلو برای تغییر موتور فلاژلدار از میان یک سیستم کنترل کننده دوقسمتی از هیستیدین کینازcheA و کنترل کننده پاسخcheY می باشد.

در طی باز پخش شدن سیگنال آن تقویت شده و سیگنال های مختلف با هم تجمع می یابند.

تطابق شامل متیلاسیون و دمتیلاسیون پروتئین های تبدیل کننده cheR(متیل ترانسفراز) وcheB (متیل استراز کنترل کننده).

آنالیز ژنومی نشان می دهد که H.S شامل 18 تبدیل کننده مجزا بوده که نشان دهنده آنست که می تواند مقدار زیادی از محرک های مجزا را احساس کند.

1- 2 تا تبدیل کننده در فتو تاکسیس شرکت می کنند شامل

A: پاسخ فتوفیلیک: پروتئین تبدیل کننده htrI در ترکیب با گیرنده نوری سنسورودو پسین I

B: پاسخ فتو فوبیک :p های تبدیل کننده htrII  در ترکیب با گیرنده نوری سنسور دو پین II

2- 2 تا از تبدیل کننده ها در آئرو تاکسیس شرکت می کنند.

 پاسخ آئروفیلیک: پروئین تبدیل کننده8htrوپاسخ آئروفوبیک: پروتئین انتقال دهنده hem AT

3- 2 تا از تبدیل کننده ها در کموتاکسیس  امینو اسید ها شرکت می کنند

A: پاسخ کمو تاکسیس به اسید امینه های Leuو Ileو Valو Metو Cys(لوسین ، ایزولوسین ، والین ، متیوتین، سیستئین) پروتئینتبدیل کننده bas T در ترکیب با پروتئین باند شده با bas B لایه پری پلاسمیک میباشد

4- یک تبدیل کننده در کموتاکسیک با اسمولیت شرکت می کنند .

 پاسخ کموتاکسیک به اسمولیت های سازگار:پروتئینتبدیل کنندهTcos در ترکیب باپروتئین هایباند شونده cosB لایه پری پلاسمیک

5- تبدیل کننده mpcT یک سنسور پتانسیل غشائی می باشد که درBR_تعدیل کننده فتو تاکسیس شرکت می کند .

آنالیزژنومی :

 شامل کروموزوم   2MBکه از 3 تا زنجیره (حلقه) مجزا تشکیل شده است . پروتئین ها روی زنجیره خارجی در یک ردیف خاص قرار گرفته اند . زنجیره مرکزی RNA های پایداری را نشان می دهد . و زنجیره داخلی عناصر Insertionرا نشان می دهد.

ژنوم H.S سویه  R1 توسط (Oesterhelt etal) توالی یابی شده است .

H.S یک کروموزوم 2MB دارد که 68% آن نوکلئوتیدهای GC و یک تعداد از مگاپلاسمیدها با یک میانگین از 58% GC می باشد.

سویهR1 4 تا مگاپلاسمید دارد و سویه NRC-1 گزارش شده که 2 مگاپلاسمید دارد. تقریباً 2837 پروتئین توسط کل ژنوم از سویه R1 کد می شود.

 

ترجمه- تحقیق و تدوین:

خانم الناز اکبری، دانشجو کارشناسی ارشد ژنتیک انسانی دانشگاه علوم بهزیستی و توانبخشی- آقای مهندس پدرام کاظمی کارشناس مهندسی کشاورزی دامپروری

 E-mail: elinaz.akbari@yahoo.com

 E-mail: pedramkazemi@naturefront.org   pedram_ka@yahoo.com

  

Jeff Stuart
Biochemistry & Biophysics
Research Associate Professor
Email: jeffrey.stuart@uconn.edu
Director, UConn/IMS Research Center in Nanobionics
Postdoctoral Fellow, Research Assistant Professor, Syracuse University, 1998 –
2005
PhD, Syracuse University, 1998
BS, Millersville University, 1987
Department of Chemistry
55 North Eagleville Road
Phone (860) 486-2012, FAX (860) 486-2981

Robert R. Birge
Biological and Physical Chemistry
Harold S. Schwenk Distinguished Professor (b. 1946)
NIH Postdoctoral Fellow, Harvard University, 1973-75
Ph.D., Wesleyan University, 1972
B.S., Yale University, 1968
Phone: 860-486-6720
Email : robert.birge@uconn.edu

Funded: Starzent, a Fairfax, VA, company
that is funded by the U.S. Defense Advanced
Research Projects Agency


References

  • U. Haupts, J. Tittor, and D. Oesterhelt (1999)
  • Hou S., Freitas T., Larsen R.W., Piatibratov M., Sivozhelezov V., Yamamoto A., Meleshkevitch E.A., Zimmer M., Ordal G.W., Alam M.
    Globin-coupled sensors: a class of heme-containing sensors in Archaea and Bacteria.
    Proc. Natl. Acad. Sci. USA (2001) 98: 9353-9358
  • M.V. Kokoeva, D. Oesterhelt: BasT, a Membrane-Bound Transducer Protein for Amino Acid Detection in Halobacterium salinarum. Molec. Microbiol. 35, 647-656 (2000).
  • M.V. Kokoeva, K.-F. Storch, Ch. Klein, D. Oesterhelt: A Novel Mode of Sensory Transduction in Archaea: Binding Protein Mediated Chemotaxis towards Osmoprotectrants and Amino Acids in Halobacterium salinarum. EMBO J. 21, 2312-2322 (2002).
  • M. Kolbe, H. Besir, L.-O. Essen, D. Oesterhelt: Structure of a Light-Driven Chloride Pump at 1.8 Å Resolution. Science, 288, 1390-1396 (2000).
  • Ng W.V., Kennedy S.P., Mahairas G.G., Berquist B., Pan M., Shukla H.D., Lasky S.R., Baliga N.S., Thorsson V., Sbrogna J., Swartzell S., Weir D., Hall J., Dahl T.A., Welti R., Goo Y.A., Leithauser B., Keller K., Cruz R., Danson M.J., Hough D.W., Maddocks D.G., Jablonski P.E., Krebs M.P., Angevine C.M., Dale H., Isenbarger T.A., Peck R.F., Pohlschroder M., Spudich J.L., Jung K.W., Alam M., Freitas T., Hou S., Daniels C.J., Dennis P.P., Omer A.D., Ebhardt H., Lowe T.M., Liang P., Riley M., Hood L., DasSarma S.:
    Genome sequence of Halobacterium species NRC-1.
    Proc. Natl. Acad Sci. USA (2000) 97: 12176-12181
  • D. Oesterhelt (1998)
  • W. Plaga, F. Lottspeich, D. Oesterhelt: Improved Purification, Crystallization and Primary Structure of Pyruvate:Ferredoxin Oxidoreductase from Halobacterium halobium. Eur. J. Biochem. 205, 391-397 (1992)
  • K.F. Storch, J. Rudolph, D. Oesterhelt: Car: A Cytoplasmic Sensor Responsible for Arginine Chemotaxis in the Archaeon Halobacterium salinarum. EMBO J. 18, 1146-1158 (1999).